血紅蛋白是什么呢，在我們生活中想必大家對于血紅蛋白還是有所了解的吧，那么大家知道血紅蛋白偏高的原因是什么了解嗎，血紅蛋白分析是怎么樣的呢，下面就讓我們一起來了解一下吧。

　　血紅蛋白是一種蛋白質，在高等生物中負責運送氧氣(Hb或Hgb)。是一種使血液呈紅色的蛋白質。血紅蛋白由四個鏈組成，2個α鏈和2個β鏈，每一個含有一個鐵原子的血紅素環。氧與鐵原子相結合，并通過血液輸送。

　　血紅蛋白的特性是

　　在氧含量高的地方，容易與氧結合;在氧含量低的地方，又容易與氧分離。血紅蛋白的這一特性，使紅細胞具有運輸氧的功能。

　　血紅蛋白每一血紅蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成，每個血紅素又由4個吡咯環組成，在環中央有一個鐵原子。血紅蛋白中的鐵在二價狀態時，可與氧呈可逆性結合(氧合血紅蛋白)，如果鐵氧化為三價狀態。

　　血紅蛋白被轉化為高血紅蛋白，它失去了攜帶氧氣的能力。約96%的總蛋白的血紅蛋白，血紅蛋白占4%。α和β都類似于肌紅蛋白，只是肽鏈稍短：α亞基為141aa;β亞基為146aa。α和β亞基隔著一個空腔彼此相向。在哺乳動物中，血紅蛋白占紅細胞干重的97%、總重的35%。平均每克血紅蛋白可結合1.34ml的氧氣，是血漿溶氧量的70倍。

　　組成結構

　　血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質。也是紅細胞中唯一一種非膜蛋白。人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。

　　血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。

　　血紅蛋白是脊椎動物紅血細胞的一種含鐵的復合變構蛋白，由血紅素和珠蛋白結合而成。其功能是運輸氧和二氧化碳，維持血液酸堿平衡。也存在于某些低等動物和豆科植物根瘤中。分子量約67000，含有四條多肽鏈，每個多肽鏈含有一個血紅素基團，血紅素中鐵為二價，與氧結合時，其化學價不變，形成氧合血紅蛋白。

　　鮮紅色，與淺藍色后的氧解離。有許多類型：血紅蛋白(HbA)，α2β2，占98%的成人血紅蛋白;血紅蛋白A2(HbA2)，α2δ2，2%的成人血紅蛋白會計;血紅蛋白F(HBF)，α2γ2。只有在胎兒血;血紅蛋白H(HBH)，β4，由四個相同的β鏈多聚血紅蛋白;血紅蛋白C(HBC)，β鏈是由谷氨酸賴氨酸取代的血紅蛋白;血紅蛋白(HBS)，鐮狀細胞血紅蛋白;血紅蛋白(HbO2、hhbo2)O2氧合血紅蛋白;血紅蛋白(HbCO)CO，一氧化碳與血紅蛋白。

　　在沒有氧存在的情況下，四個亞基之間相互作用的力很強。氧分子越多與血紅蛋白結合力越強。中心離子鐵(II)進一步和蛋白質鏈中的組氨酸結合，成為五配位。既是配位中心，又是活性中心。血紅蛋白中鐵(II)能可逆地結合氧分子，取決于氧分壓。

　　它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧，并隨著血液循環把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從而起到輸氧作用。一氧化碳與血紅蛋白的結合較氧強，即使濃度很低也能優先和血紅蛋白結合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒(使氧氣與血紅蛋白的結合能力下降，使人窒息而死亡)。

　　工作原理

　　血紅蛋白與氧結合的過程是一個非常神奇的過程。首先一個氧分子與血紅蛋白四個亞基中的一個結合，與氧結合之后的珠蛋白結構發生變化，造成整個血紅蛋白結構的變化，這種變化使得第二個氧分子相比于第一個氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個亞基結合，而它的結合會進一步促進第三個氧分子的結合，以此類推直到構成血紅蛋白的四個亞基分別與四個氧分子結合。而在組織內釋放氧的過程也是這樣，一個氧分子的離去會刺激另一個的離去，直到完全釋放所有的氧分子，這種有趣的現象稱為協同效應。

　　協同效應

　　血紅素分子結構由于協同效應，血紅蛋白與氧氣的結合曲線呈S形，在特定范圍內隨著環境中氧含量的變化，血紅蛋白與氧分子的結合率有一個劇烈變化的過程，生物體內組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位于這一突變的兩側，因而在肺組織，血紅蛋白可以充分地與氧結合，在體內其他部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子。