反應

　　特點

　　酵素是高效生物催化劑，比一般催化劑的效率高107-1013倍。酵素能加快化學反應的速度，但酵素不能改變化學反應的平衡點，也就是說酵素在促進正向反應的同時也以相同的比例促進逆向的反應，所以酵素的作用是縮短了到達平衡所需的時間，但平衡常數不變，在無酵素的情況下達到平衡點需幾個小時，在有酵素時可能只要幾秒鐘就可達到平衡。

　　酵素和一般催化劑都是通過降低反應活化能的機制來加快化學反應速度的。

　　酵素的催化特異性表現在它對底物的選擇性和催化反應的特異性兩方面。體內的化學反應除了個別自發進行外，絕大多數都由專一的酵素催化，一種酵素能從成千上萬種反應物中找出自己作用的底物，這就是酵素的特異性。根據酵素催化特異性程度上的差別，分為絕對特異性(absolute specificity)、相對特異性(relative specificity)和立體異構特異性(stereospecificity)三類。一種酵素只催化一種底物進行反應的稱絕對特異性，如脲酵素只能水解尿素使其分解為二氧化碳和氨;若一種酵素能催化一類化合物或一類化學鍵進行反應的稱為相對特異性，如酯酵素既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯鍵。具有立體異構特異性的酵素對底物分子立體構型有嚴格要求，如L乳酸脫氫酵素只催化L-乳酸脫氫，對D-乳酸無作用。

　　有些酵素的催化活性可受許多因素的影響，如別構酵素受別構劑的調節，有的酵素受共價修飾的調節，激素和神經體液通過第二信使對酵素活力進行調節，以及誘導劑或阻抑劑對細胞內酵素含量(改變酵素合成與分解速度)的調節等。

　　酵素(E)與底物(S)形成酵素-底物復合物(ES)

　　酵素的活性中心與底物定向結合生成ES復合物是酵素催化作用的第一步。定向結合的能量來自酵素活性中心功能基團與底物相互作用時形成的多種非共價鍵，如離子鍵、氫鍵、疏水鍵，也包括范德瓦力。它們結合時產生的能量稱為結合能(binding energy)。這就不難理解各個酵素對自己的底物的結合有選擇性。

　　若酵素只與底物互補生成ES復合物，不能進一步促使底物進入過渡狀態，那么酵素的催化作用不能發生。這是因為酵素與底物生成ES復合物后尚需通過酵素與底物分子間形成更多的非共價鍵，生成酵素與底物的過渡狀態互補的復合物(圖4-8)，才能完成酵素的催化作用。實際上在上述更多的非共價鍵生成的過程中底物分子由原來的基態轉變成過渡狀態。即底物分子成為活化分子，為底物分子進行化學反應所需的基團的組合排布、瞬間的不穩定的電荷的生成以及其他的轉化等提供了條件。所以過渡狀態不是一種穩定的化學物質，不同于反應過程中的中間產物。就分子的過渡狀態而言，它轉變為產物(P)或轉變為底物(S)的概率是相等的。

　　當酵素與底物生成ES復合物并進一步形成過渡狀態，這過程已釋放較多的結合能，現知這部分結合能可以抵消部分反應物分子活化所需的活化能，從而使原先低于活化能閾的分子也成為活化分子，于是加速化學反應的速度。