同工酵素

　　同工酵素(isoenzyme)的概念：即同工酵素是一類催化相同的化學反應，但酵素蛋白的分子結構、理化性質和免疫原性各不相同的一類酵素。它們存在于生物的同一種族或同一個體的不同組織，甚至在同一組織、同一細胞的不同細胞器中。至今已知的同工酵素已不下幾十種，如己糖激酵素，乳酸脫氫酵素等，其中以乳酸脫氫酵素(Lactic acid dehydrogenase，LDH)研究得為清楚。人和脊柱動物組織中，有五種分子形式，它們催化下列相同的化學反應：

　　五種同工酵素均由四個亞基組成。LDH的亞基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，兩型亞基的氨基酸組成不同，由兩種亞基以不同比例組成的四聚體，存在五種LDH形式.即H4(LDHl)、H3M1(LDH2)、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)。

　　M、H亞基的氨基酸組成不同，這是由基因不同所決定。五種LDH中的M、H亞基比例各異，決定了它們理化性質的差別.通常用電冰法可把五種LDH分開，LDH1向正極泳動速度快，而LDH5泳動慢，其它幾種介于兩者之間，依次為LDH2.LDH3和LDH4(圖4-5) 圖4-5還說明了不同組織中各種LDH所含的量不同，心肌中以LDHl及LDH2的量較多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4為主.不同組織中LDH同工酵素譜的差異與組織利用乳酸的生理過程有關.LDH1和LDH2對乳酸的親和力大，使乳酸脫氫氧化成丙酮酸，有利于心肌從乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4對丙酮酸的親和力大，有使丙酮酸還原為乳酸的作用，這與肌肉在無氧酵解中取得能量的生理過程相適應(詳見糖代謝章).在組織病變時這些同工酵素釋放入血，由于同工酵素在組織器官中分布差異，因此血清同工酵素譜就有了變化。故臨床常用血清同工酵素譜分析來診斷疾病(圖4-5)。

　　別構酵素

　　別構酵素(allosteric enzyme)往往是具有四級結構的多亞基的寡聚酵素，酵素分子中除有催化作用的活性中心也稱催化位點(catalytic site)外;還有別構位點(allosteric site).后者是結合別構劑(allesteric effector)的位置，當它與別構劑結合時，酵素的分子構象就會發生輕微變化，影響到催化位點對底物的親和力和催化效率。若別構劑結合使酵素與底物親和力或催化效率增高的稱為別構激活劑(allostericactivator)，反之使酵素底物的r親和力或催化效率降低的稱為別構抑制劑(allostericinhibitor)。酵素活性受別構劑調節的作用稱為別構調節(allosteric regulation)作用.別構酵素的催化位點與別構位點可共處一個亞基的不同部位，但更多的是分別處于不同亞基上.在后一種情況下具催化位點的亞基稱催化亞基，而具別構位點的稱調節亞基。多數別構酵素處于代謝途徑的開端，而別構酵素的別構劑往往是一些生理性小分子及該酵素作用的底物或該代謝途徑的中間產物或終產物。故別構酵素的催化活性受細胞內底物濃度、代謝中間物或終產物濃度的調節。終產物抑制該途徑中的別構酵素稱反饋抑制(feedback inhibition).說明一旦細胞內終產物增多，它作為別構抑制劑抑制處于代謝途徑起始的酵素，及時調整該代謝途徑的速度，以適應細胞生理機能的需要。別構酵素在細胞物質代謝上的調節中發揮重要作用。故別構酵素又稱調節酵素。(regulatory enzyme)